Eines der grundlegenden ungelösten Probleme in der Biologie ist, wie Proteine ihre native dreidimensionale Struktur bekommen. Hitzesschockproteine und Katalysatoren der Proteinfaltung sind wichtige Assistenten für diesen Prozess. Mein Labor ist daran interessiert, den molekularen Mechanismus dieser Faltungshelfer zu verstehen. Das Verständnis darüber, wie die Proteinfaltung durch Faltungshelfer unterstützt wird, ist nicht nur für den Faltungsprozess selbst wichtig, sondern auch für zahlreiche Krankheiten, wie z.B. Alzheimer und zystische Fibrose, welche durch einen Defekt der Proteinfaltung hervorgerufen werden.

Wir nutzen vielfältige genetische, biophysikalische und strukturelle Ansätze um:
- den Mechanismus der Disulfidverbrückung und Isomerisierung aufzudecken
- in vivo Faltungsprozesse aufzuklären
- experimentell disulfidkatalytische Pathways aufzudecken
- Proteinfaltungskatalysatoren und deren Substrate ko-entwickeln
Ein anderes bedeutendes Projekt ist die Funktion und die 3d Struktur von neu identifizierten Hitzeschockproteinen zu identifizieren. Das ergänzt die Arbeit an Disulfidkatalysatoren, da viele Hitzeschockproteine die Proteinfaltung begleiten.